科學(xué)家解析了γ-管蛋白環(huán)形復(fù)合物的結(jié)構(gòu)[圖]

    近日，美國洛克菲勒大學(xué)等科研機(jī)構(gòu)的科研人員在Cell上發(fā)表了題為“Asymmetric Molecular Architecture of the Human γ-Tubulin Ring Complex”的文章，解析了人類γ-管蛋白環(huán)復(fù)合物的不對稱分子結(jié)構(gòu)。

    γ-微管蛋白環(huán)形復(fù)合物（γ-tubulin ring complex，γ-TuRC）是中心體和中心體微管形成的重要調(diào)節(jié)因子，但其結(jié)構(gòu)尚不清楚。該研究中，科研人員提出了3.8Å分辨率的人類γ-TuRC冷凍電鏡重建方法，解析了其不對稱的錐形結(jié)構(gòu)。模擬原子模型顯示，γ-微管蛋白復(fù)合物蛋白4（γ-tubulin complex protein 4，GCP4）、GCP5和GCP6形成截然不同的Y形組件，結(jié)構(gòu)上模擬了γ-TuRC遠(yuǎn)端的GCP2/GCP3復(fù)合物?？蒲腥藛T還意外地發(fā)現(xiàn)了一個結(jié)構(gòu)橋，其中含有肌動蛋白樣蛋白并跨越γ-TuRC內(nèi)腔。盡管其具有非對稱結(jié)構(gòu)，但γ-TuRC仍將γ-微管蛋白排列成螺旋狀，從而使微管成核。在復(fù)合物中，γ-TuRC亞基多樣性會引入較大的表面(>100,000Å2)，從而可以與不同的調(diào)節(jié)因子之間相互作用。

    該研究發(fā)現(xiàn)γ-TuRC的組成復(fù)雜性可以自我調(diào)節(jié)其組裝成錐形結(jié)構(gòu)，從而在各種情況下調(diào)控微管的形成。（摘譯自Cell, Published: 17 December 2019）